【米氏常数的名词解释】米氏常数（Michaelis constant，简称Kₘ）是酶动力学中一个非常重要的参数，用于描述酶与底物之间的亲和力以及酶反应的效率。它由德国生物化学家莱昂纳多·米歇尔（Leonardo Michaelis）和马克斯·门腾（Maud Menten）在1913年提出，因此得名。
一、
米氏常数是指当酶促反应速率达到最大值的一半时，所需的底物浓度。它反映了酶对底物的亲和力，数值越小，表示酶对底物的亲和力越强。Kₘ是一个与酶和底物性质相关的常数，不受酶浓度的影响，但会受到温度、pH值等环境因素的影响。
米氏常数在酶动力学研究中具有重要意义，可以用来判断酶的最适底物、分析酶的催化效率，并为药物设计、代谢调控等提供理论依据。
二、表格展示
| 概念名称 | 米氏常数（Kₘ） |
| 提出者 | 莱昂纳多·米歇尔与马克斯·门腾 |
| 提出时间 | 1913年 |
| 定义 | 当酶促反应速率达到最大值一半时的底物浓度 |
| 物理意义 | 反映酶对底物的亲和力，数值越小，亲和力越强 |
| 应用领域 | 酶动力学、生物化学、药物研发、代谢工程等 |
| 影响因素 | 温度、pH值、离子强度等 |
| 是否受酶浓度影响 | 否 |
| 与Vmax关系 | Kₘ = [S] when V = Vmax/2 |
三、补充说明
米氏常数并不是一个固定的数值，它会随着实验条件的变化而有所波动。在实际应用中，通常通过绘制双倒数图（Lineweaver-Burk图）来更准确地测定Kₘ和Vmax。此外，Kₘ的大小也可以帮助我们了解酶是否已经接近其最佳工作状态，从而优化反应条件。
总之，米氏常数是理解酶活性和反应机制的重要工具，对于生命科学和相关领域的研究具有深远的意义。
